確かイカのヘモシアニンのCuはCu(II)、Cu(I)であったはず。Cu(I)であればAg(I)に近いので置換されるのであろう。Ag(I)ならRedoxは起こりにくいのではないか？
「銀（Ag）の同位体のうち天然に存在するものには、107Agと109Agの2種類の安定同位体がある。
天然存在比が51.839%と、107Agの方がやや豊富に存在する。
28種類の放射性同位体が発見されていて、核異性体を除いて最も安定な105Agの半減期は41.29日である。また、111Agの半減期は7.45日、112Agの半減期は3.13時間である。」。
Kaleido情報
【海産生物中のAg-110m】
Ag-110mが特異的に蓄積する食品が軟体動物や節足動物の内臓であって日常的に大量に摂取することは考えられないことから、現在測定されているような濃度では、Ag-110mの摂取が原因で食品に由来する線量が目標とする基準を超えることはないと考えられるためです。
ということから、国はAg-110mに関しては特別な基準は設けていません。
【イカでAg-110m濃度が高い】
ヘモシアニン(血中の血液色素のことで、ヒトのヘモグロビンに当たる)を持つ軟体動物や節足動物（無脊椎動物）では銀が濃縮されることが知られています。
これは、ヘモシアニンの中の銅が銀に置換されるため軟体動物などでは濃度が高くなると考えられています。
Ag-110mは、特にイカの肝臓（中腸腺）で濃度が高く(濃縮)されることが知られています。
これは、肝臓には血液(ヘモシアニンを含む)が多く含まれるからだと考えられます。
一番濃度の濃い臓器は、心臓と鰓心臓だと考えられます。
スルメイカは内臓を取り除いた状態で測定したデータをもとに食品成分表が作成されているために、通常のモニタリングでは、肝臓（中腸腺）は除いて測定されることがありえるとも考えられます。
【中央水産研究所による機構解明研究成果】
頭足類と藻類への人工放射性元素の蓄積機構の解明
イカ・タコでの人工放射性核種の蓄積のされ方について
なお、以下、タコの肝臓には、Ag-110mの他、Co-60(コバルト60)も蓄積されることが分かっています。
「イカ、タコに注意」ということです。
なお、ヘモシアニンを持たないゴカイやナマコでは濃縮されません。
以上は、「食品中の放射性銀について教えて下さい」の中の重要ポイントをピックアップして、まとめたもの。
厚生労働省の統一見解ではありません。
asdn.net/asdn/life/cu-proteins
Although the entire biological function of hemocyanin is limited to reversibly binding O2, tyrosinase can also function as a mono-oxygenase as well as a two electron oxidase.
When the tyrosinase Cu(I)-Cu(I) site binds O2 to make [Cu(II)-O-O-Cu(II)]+2,
this peroxide bridged cupric fragment is a source of activated oxygen. The substrate, phenol, formally receives an oxygen atom from the [Cu(II)-O-O-Cu(II)]+2 fragment (e.g., a bound phenoÂlate is converted to catecholate).
The oxene depleted fragment, [Cu(II)-O-2...Cu(II)]+2, accepts two protons and liberates water. The water depleted cupric fragment which remains, [Cu(II)...Cu(II)]+2, accepts two electrons from the substrate (transforming catechole to quinone).
This sequence of events regenerates the Cu(I)...Cu(I) fragment in the active site, which is then ready to undergo another catalytic cycle. This proposed scheme for tyrosinase activity is summarized in Figure below:
図１
Copper ion active sites in enzymes and proteins have been classified as belonging to the categories called the Type 1, Type 2 or Type 3 copper centers.
In the native enzymes these three centers can be found either together or individually. Both the Type 1 and Type 2 centers denote sites containing only one copper ion.
The Type 3 center was initially described as a copper cation site which
(i) can accept two electrons, with the reduction potential for site being ~ 400 to 800mV versus the Normal Hydrogen Electrode at pH of ~ 7,
(ii) is effectively diamagnetic at room temperature and shows no electron paramagnetic resoÂnance signal at 77 K while the site is in its oxidized state, and
(iii) absorbs 330 nm ultraviolet radiation with an absorption coefficient of ~ 2,000 to 4,000 M-1 cm-1.
Sensitive, variable temperature, magnetic susceptiÂbility measurements confirmed that the oxidized state of this site has two Cu(II) ions which are antiferromagÂnetically coupled so strongly that this active site should be effectively diamagÂnetic at room temperature.
Enzymes with a Type 3 center (e.g., the blue oxidases: ascorbate oxidase, ceruloplasmin and the laccases) cataÂlyze the oxidation of substrates with molecular oxygen, O2, being the ultimate oxidant. As the subÂstrate is oxidized, the Cu(II)-Cu(II) fragment can accept two electrons to form a Cu(I)-Cu(I) fragment.Â
This Cu(I)-Cu(I) fragment in the fully reduced enzyme is reoxidized by O2 thereby forming H2O.Â
This is summarized below:
図２
Molecular oxygen, O2, is incapable of reoxidizing the Cu(I)-Cu(I) fragment found in the Type 3 center if a Type 2 center is not present.  Therefore the Type 2 center is associated with the working Type 3 site.
It is remarkable, that the apparently simpler binuÂclear copper ion active site in tyrosinase, can accommodate reversible oxygen binding, oxygenation end oxidation catalysis, while only oxidation catalysis is associated with the apparently much more complicated multicopper active site structures found in the blue oxidases.
図３
Hemocyanin And Tyrosinase
Hemocyanin and tyrosinase cycle between the cupric, Cu(II), and cuprous, Cu(I), oxidation states during biological functions.
The binuclear cupric ions are so strongly antiferromagnetically coupled, that this Cu(II)-Cu(II) site in these proteins is effectively diamagnetic
under anaerobic conditions at room temperature. Â Figure below summarizes the electronic and magnetic qualities of such a Cu(II)-Cu(II) site: